Біохімічний аналіз крові, ферменти крові. Амілаза, ліпаза, алт, аст, лактатдегідрогеназа, лужне фосфатаза - підвищення, зниження показників. Причини порушень, розшифровка аналізу.
Зміст статті:
- амілаза крові
- Норма амілази крові
- Підвищення амілази крові
- Зниження амілази крові і сечі
- Як здати аналіз на амілазу?
- ліпаза
- Норма ліпази крові
- Коли ліпаза крові підвищена?
- Коли рівень ліпази крові знижений?
- Як підготуватися до аналізу на ліпазу?
- Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
- Норма лактатдегідрогенази (ЛДГ) крові
- Причини підвищеної ЛДГ крові
- Як здати аналіз на ЛДГ?
- Аланінамінотрансфераза (АЛТ, АСТ)
- Норма аланінамінотрансферази (АЛТ / АлАТ) крові
- Причини високого АлАТ (АлАТ)
- Як здати аналіз на АЛТ (АлАТ)?
- Аспартатамінотрансфераза (АСТ, АЛТ)
- Норма Аспартатамінотрансфераза (АСТ / АЛТ)
- Чому Аспартатамінотрансфераза (АСТ, АЛТ) підвищена?
- Лужна фосфатаза (ЛФ)
- Норма лужної фосфотаза крові
- Причини підвищення лужної фосфотаза
- Причини низького рівня лужної фосфотаза
- Як здати аналіз на лужну фосфотазу?
В біохімічному аналізі крові часто використовують визначення активності ферментів. Що являють собою ферменти? фермент - Це білкова молекула, яка прискорює перебіг біохімічних реакцій в організмі людини. Синонімом поняття фермент є термін ензим. В даний час обидва ці терміни використовуються в одному значенні як синоніми. Однак наука, що вивчає властивості, будова і функції ферментів, називається ензимологія.
Розглянемо, що ж являє собою ця складна структура - фермент. Фермент складається з двох частин - власне білкової частини і активного центру ферменту. Білкова частина називається апофермент, а активний центр - кофермент. Вся молекула ферменту, тобто апофермент плюс кофермент зветься голофермент. Апофермент завжди представлений виключно білком третинної структури. Третинна структура означає, що лінійний ланцюжок амінокислот перетворюється в структуру складної просторової конфігурації. Кофермент може бути представлений органічними речовинами (вітамін В6, В1, В12, флавін, гем і т.д.) або неорганічними (іони металів - Cu, Co, Zn і т.д.). Власне прискорення біохімічної реакції проводиться саме коферментом.
Що таке фермент? Як працюють ферменти?
Речовина, на яке фермент діє, називається субстратом, а речовина, яке виходить в результаті реакції, називається продуктом. Часто назви ферментів утворюються шляхом додавання закінчення - аза до назви субстрату. Наприклад, сукцінатдегідрогеназа - Розщеплює сукцинат (янтарну кислоту), лактатдегідрогеназа - розщеплює лактат (молочну кислоту) і т.д.Ферменти діляться на кілька видів залежно від типу реакції, яку вони прискорюють. Наприклад, дегідрогенази проводять окислення або відновлення, гідролази проводять розщеплення хімічного зв`язку (трипсин, пепсин - травні ферменти) і т.д.
Кожен фермент прискорює тільки одну певну реакцію і працює в певних умовах (температура, кислотність середовища). Фермент має спорідненість до свого субстрату, тобто може працювати тільки з цією речовиною. Впізнавання «свого» субстрату забезпечується апоферментом. Тобто процес роботи ферменту можна уявити таким чином: апофермент дізнається субстрат, а кофермент прискорює реакцію знатимуть речовини. Даний принцип взаємодії був названий ліганд - рецепторних або взаємодією за принципом ключ - замок.Тобто, як і до замку підходить індивідуальний ключ, так і до ферменту підходить індивідуальний субстрат.
Існує кілька видів амілази - -амілаза, -амілаза, -амілаза, з яких найбільшого поширення набуло визначення активності -амілази. Саме концентрацію цього виду амілази визначають в крові в лабораторії.
У крові людини міститься два типи -амілази - Р-тип і S-тип. У сечі присутній 65% Р-типу -амілази, а в крові до 60% становить S-тип. Р-тип -амілази сечі в біохімічних дослідженнях називають діастаза, щоб уникнути плутанини.
Активність -амілази в сечі в 10 разів вище, ніж активність -амілази в крові. Визначення активності -амілази і діастаза використовують для діагностики панкреатитів і деяких інших захворювань підшлункової залози. При хронічних і підгострих панкреатитах використовують визначення активності -амілази в соку дванадцятипалої кишки.
Підвищення амілази крові виявляється при наступних станах:
Підвищення концентрації амілази в сечі розвивається в наступних випадках:
У крові зниження активності -амілази можливо після нападу гострого панкреатиту, при панкреонекроз, а також при муковісцидозі.
Незважаючи на те, що -амілаза присутній в нирках, печінці та підшлунковій залозі, визначення її активності в основному використовують в діагностиці захворювань підшлункової залози.
Ліпаза - це один з травних ферментів, який бере участь у розщепленні жіров.Для роботи даного ферменту необхідна присутність жовчних кислот і коферменту, який називається коліпази. Ліпаза виробляється різними органами людини - підшлунковою залозою, легкими, лейкоцитами.
Найбільше діагностичне значення має ліпаза, яка синтезується в підшлунковій залозі. Тому визначення активності ліпази застосовують переважно в діагностиці захворювань підшлункової залози.
Розглянемо, що ж являє собою ця складна структура - фермент. Фермент складається з двох частин - власне білкової частини і активного центру ферменту. Білкова частина називається апофермент, а активний центр - кофермент. Вся молекула ферменту, тобто апофермент плюс кофермент зветься голофермент. Апофермент завжди представлений виключно білком третинної структури. Третинна структура означає, що лінійний ланцюжок амінокислот перетворюється в структуру складної просторової конфігурації. Кофермент може бути представлений органічними речовинами (вітамін В6, В1, В12, флавін, гем і т.д.) або неорганічними (іони металів - Cu, Co, Zn і т.д.). Власне прискорення біохімічної реакції проводиться саме коферментом.
Що таке фермент? Як працюють ферменти?
Речовина, на яке фермент діє, називається субстратом, а речовина, яке виходить в результаті реакції, називається продуктом. Часто назви ферментів утворюються шляхом додавання закінчення - аза до назви субстрату. Наприклад, сукцінатдегідрогеназа - Розщеплює сукцинат (янтарну кислоту), лактатдегідрогеназа - розщеплює лактат (молочну кислоту) і т.д.Ферменти діляться на кілька видів залежно від типу реакції, яку вони прискорюють. Наприклад, дегідрогенази проводять окислення або відновлення, гідролази проводять розщеплення хімічного зв`язку (трипсин, пепсин - травні ферменти) і т.д.
Кожен фермент прискорює тільки одну певну реакцію і працює в певних умовах (температура, кислотність середовища). Фермент має спорідненість до свого субстрату, тобто може працювати тільки з цією речовиною. Впізнавання «свого» субстрату забезпечується апоферментом. Тобто процес роботи ферменту можна уявити таким чином: апофермент дізнається субстрат, а кофермент прискорює реакцію знатимуть речовини. Даний принцип взаємодії був названий ліганд - рецепторних або взаємодією за принципом ключ - замок.Тобто, як і до замку підходить індивідуальний ключ, так і до ферменту підходить індивідуальний субстрат.
амілаза крові
Амілаза виробляється підшлунковою залозою і бере участь у розщепленні крохмалю та глікогену до глюкози. Амілаза - це один з ферментів, які беруть участь у травленні. Найбільший вміст амілази визначається в підшлунковій залозі і слинних залозах.Існує кілька видів амілази - -амілаза, -амілаза, -амілаза, з яких найбільшого поширення набуло визначення активності -амілази. Саме концентрацію цього виду амілази визначають в крові в лабораторії.
У крові людини міститься два типи -амілази - Р-тип і S-тип. У сечі присутній 65% Р-типу -амілази, а в крові до 60% становить S-тип. Р-тип -амілази сечі в біохімічних дослідженнях називають діастаза, щоб уникнути плутанини.
Активність -амілази в сечі в 10 разів вище, ніж активність -амілази в крові. Визначення активності -амілази і діастаза використовують для діагностики панкреатитів і деяких інших захворювань підшлункової залози. При хронічних і підгострих панкреатитах використовують визначення активності -амілази в соку дванадцятипалої кишки.
Норма амілази крові
Підвищення амілази крові
Підвищення активності -амілази в крові називається гіперамілаземія, а підвищення активності діастази сечі - гіперамілазурія.Підвищення амілази крові виявляється при наступних станах:
- на початку гострого панкреатиту, максимум досягається через 4 години від початку нападу, а знижується до норми на 2-6 добу від початку нападу (підвищення активності -амілази можливо в 8 разів)
- при загостренні хронічного панкреатиту (При цьому активність -амілази зростає в 3-5 разів)
- при наявності пухлин або каменів в підшлунковій залозі
- гостра вірусна інфекція - свинка
- алкогольна інтоксикація
- позаматкова вагітність
Підвищення концентрації амілази в сечі розвивається в наступних випадках:
- при гострому панкреатиті відбувається збільшення активності діастази в 10-30 разів
- при загостренні хронічного панкреатиту активність діастази зростає в 3-5 разів
- при запальних захворюваннях печінки спостерігається помірне підвищення активності діастази в 1,5-2 рази
- гострий апендицит
- холецистит
- кишкова непрохідність
- алкогольна інтоксикація
- кровотечі з виразки шлунково-кишкового тракту
- при лікуванні сульфаніламідними препаратами, морфіном, сечогінними засобами і оральними контрацептивами
Зниження амілази крові і сечі
Існують стану організму, при яких активність -амілази може знижуватися. Низька активність діастази сечі виявляється при важкому спадковому захворюванні - муковісцидозі.У крові зниження активності -амілази можливо після нападу гострого панкреатиту, при панкреонекроз, а також при муковісцидозі.
Незважаючи на те, що -амілаза присутній в нирках, печінці та підшлунковій залозі, визначення її активності в основному використовують в діагностиці захворювань підшлункової залози.
Як здати аналіз на амілазу?
Для визначення активності амілази здається кров з вени, вранці, натщесерце або середня порція ранкової сечі. Напередодні перед здачею аналізу необхідно уникати жирної і гострої їжі. При гострому нападі панкреатиту кров з вени і сеча здаються в незалежності від часу суток.В даний час в більшості лабораторій використовуються ферментативні методи визначення активності амілази. Цей метод досить точний, високо специфічний і займає недовгий проміжок часу.ліпаза
Будова, види і функції ліпазиЛіпаза - це один з травних ферментів, який бере участь у розщепленні жіров.Для роботи даного ферменту необхідна присутність жовчних кислот і коферменту, який називається коліпази. Ліпаза виробляється різними органами людини - підшлунковою залозою, легкими, лейкоцитами.
Найбільше діагностичне значення має ліпаза, яка синтезується в підшлунковій залозі. Тому визначення активності ліпази застосовують переважно в діагностиці захворювань підшлункової залози.
Норма ліпази крові
| 13 - 60 | Од / мл |
У сечі здорової людини липаза відсутня!
Ліпаза в діагностиці захворювань підшлункової залози
Для діагностики захворювань підшлункової залози ліпаза є більш специфічним тестом, ніж амілаза, оскільки її активність залишається нормальною при позаматкової вагітності, гострому апендициті, свинці і захворюваннях печінки. Тому при виникненні підозри на наявність панкреатиту доцільно визначати активність ліпази і амілази одновременно.Повишеніе активності ліпази сироватки крові при гострому панкреатиті можливо від 2 до 50 разів відносно норми. Для виявлення саме гострого алкогольного панкреатиту використовують співвідношення активності ліпази і амілази, причому якщо дане співвідношення більше 2, то даний випадок панкреатиту, безсумнівно, алкогольного проісхожденія.Повишеніе активності амілази в крові відбувається через 4-5 годин після нападу гострого панкреатиту, досягає максимуму через 12 -24 години і залишається підвищеною протягом 8-12 днів. При розвитку гострого панкреатиту активність ліпази в сироватці крові може збільшуватися раніше і значніше, ніж активність амілази.
Коли ліпаза крові підвищена?
При яких станах підвищується активність ліпази в сироватці крові:- гострий панкреатит
- різні пухлини і пухлиноподібні утворення підшлункової залози
- холецистити
- холестаз
- прорив виразок
- хвороби обміну речовин - цукровий діабет, подагра, ожиріння
- прийом ліків (гепарин, наркотичні знеболюючі, снодійні барбитурового ряду, індометацин)
Коли рівень ліпази крові знижений?
Зниження активності ліпази в сироватці крові спостерігається при пухлинах різної локалізації (крім підшлункової залози), віддаленої підшлунковій залозі, неправильному харчуванні або спадкової триглицеридемии.Як підготуватися до аналізу на ліпазу?
Для визначення активності ліпази здається кров з вени, вранці, натщесерце. Напередодні ввечері перед здачею аналізу не слід приймати жирну, гостру і пряну їжу. У разі екстреної необхідності кров з вени здається в незалежності від часу доби і передувала подготовкі.В даний час для визначення активності ліпази найчастіше використовують імунохімічний метод або ферментативний. Ферментативний метод більш швидкий і вимагає меншої кваліфікації персоналу.Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) - це фермент, який міститься в цитоплазмі клітин нирок, серця, печінки, м`язів, селезінки, підшлункової залози. Коферментом ЛДГ є іони цинку і никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ бере участь в обміні глюкози, каталізує перетворення лактату (молочної кислоти) в піруват (пировиноградную кислоту). У сироватці крові є п`ять ізоформ даного фермента.ЛДГ1 і ЛДГ2 ізоформи серцевого походження, тобто містяться переважно в серце. ЛДГ3, ЛДГ4 і ЛДГ5 - печінкового походження.Норма лактатдегідрогенази (ЛДГ) крові
Діагностичне значення ізоформ ЛДГ
Для діагностики різних захворювань більшою інформативністю володіє визначення активності саме ізоформ ЛДГ. Наприклад, при інфаркті міокарда спостерігається значне підвищення ЛДГ1. Для лабораторного підтвердження інфаркту міокарда визначають співвідношення ЛДГ1 / ЛДГ2, і, якщо дане співвідношення більше 1, значить у людини був інфаркт міокарда. Однак такі тести широко НЕ іспользуютсяввіду їх дорожнечу і складність. Зазвичай проводять визначення загальної активності ЛДГ, яка складається з сумарної активності всіх ізоформ ЛДГ.
ЛДГ в діагностиці інфаркту міокарда
Розглянемо діагностичне значення визначення сумарної активності ЛДГ. Визначення активності ЛДГ використовують для пізньої діагностики інфаркту міокарда, оскільки збільшення його активності розвивається через 12-24 години після нападу і може зберігатися на високому рівні до 10-12 діб. Це дуже важлива обставина при обстеженні хворих, що надійшли до лікувального закладу після нападу. Якщо збільшення активності ЛДГ незначно, значить, ми маємо справу з дрібновогнищевим інфарктом, якщо, навпаки, збільшення активності тривалий - значить, мова йде про велике інфаркте.У хворих на стенокардію активність ЛДГ збільшена в перші 2-3 дні після нападу.
ЛДГ в діагностиці гепатиту
Активність сумарної ЛДГ може збільшуватися при гострому гепатиті (За рахунок збільшення активності ЛДГ4 і ЛДГ5). При цьому активність ЛДГ в сироватці крові підвищується в перші тижні жовтяничного періоду, тобто в перші 10 днів.
Норма ЛДГ у здорових людей:
Можливе підвищення активності ЛДГ у здорових людей (фізіологічне) Після фізичних навантажень, під час вагітності і після прийняття алкоголю. кофеїн, інсулін, аспірин, ацебутолол, цефалоспорини, гепарин, інтерферон, пеніцилін, сульфаніламіди також викликає збільшення активності ЛДГ. Тому при прийомі даних препаратів потрібно враховувати можливість підвищеної активності ЛДГ, яка не говорить про наявність патологічних процесів в організмі.
Причини підвищеної ЛДГ крові
Взагалі підвищення активності ЛДГ в сироватці крові може виявлятися при наступних патологічних станах:- інфаркт міокарда
- гострий гепатит (вірусний, токсичний)
- цироз печінки
- ракові пухлини різної локалізації (тератоми, дісгерміноми яєчників)
- травми м`язів (розриви, переломи і т.д.)
- гострий панкреатит
- патологія нирок (пієлонефрит, гломерулонефрит)
- гемолітична анемія, В 12-дефіцитна і фолієвої дефіцитна анемії
- лейкоз
Як здати аналіз на ЛДГ?
Для визначення активності ЛДГ здається кров з вени, вранці, натщесерце. особливою дієти або обмежень перед здачею аналізу немає. ЛДГ присутній в еритроцитах, тому сироватка для дослідження повинна бути свіжою, без слідів гемолізу. В даний час активність ЛДГ найчастіше визначають ферментативним методом, який надійний, специфічний і досить швидкий.Аланінамінотрансфераза (АЛТ, АСТ)
Аланінамінотрансфераза (АЛТ, АСТ) - фермент, що відноситься до амінотрансфераз (трансаміназ), тобто здійснює перенесення амінокислот з однієї біологічної молекули на іншу. Оскільки в назві ферменту присутній амінокислота аланін, це означає, що даний фермент переносить саме амінокислоту аланін. Коферментом АСТ є вітамін В6. АЛТ синтезується в клітинах, тому в нормі його активність в крові невисока. Переважно синтезується в клітинах печінки, але також є в клітинах нирок, серця, м`язах і підшлунковій залозі.Норма аланінамінотрансферази (АЛТ / АлАТ) крові
| до 40 | Од / л |
| до 32 | Од / л |
Підвищення активності АЛТ у здорових людей (фізіологічне) Може бути викликано прийомом деяких лікарських препаратів (антибіотиків, барбітуратів, наркотиків, протипухлинних препаратів, оральних контрацептивів, нестероїдних протизапальних препаратів, дикумарин, ехінацеї, валеріани), сильними фізичними навантаженнями, травмами. Також висока активність АЛТ спостерігається у підлітків в період інтенсивного росту.
АЛТ в діагностиці захворювань печінки
При діагностиці патологічних станів організму підвищення активності АЛТ є специфічною ознакою гострого захворювання печінки. Підвищення активності АЛТ в крові виявляється за 1-4 тижні до прояву симптомів хвороби і за 7-10 днів до появи максимального рівня білірубіну в крові. Збільшення активності АЛТ при гострому захворюванні печінки становить 5-10 разів. Підвищена активність АЛТ протягом тривалого часу або підвищення її в пізні терміни захворювання свідчить про початок масивного некрозу печінки.
Причини високого АлАТ (АлАТ)
Висока активність АЛТ в крові виявляється при наявності таких патологій:- гострий гепатит
- цироз
- механічна жовтяниця
- введення гепатотоксических препаратів (наприклад, деякі антибіотики, отруєння солями свинцю)
- розпад великої пухлини
- рак печінки або метастази в печінці
- опікова хвороба
- обширний інфаркт міокарда
- травматичні ушкодження м`язової тканини
При важких захворюваннях печінки (цироз важкої форми, некроз печінки), коли скорочується кількість активних клітин печінки, а також при дефіциті вітамін А В6, в крові спостерігається зниження активності АЛТ.
Як здати аналіз на АЛТ (АлАТ)?
Кров для визначення активності АЛТ береться з вени, вранці, натщесерце. спеціальної дієти не вимагається. Однак варто проконсультуватися з лікарем і скасувати на кілька днів прийом ліків, які викликають зміну активності АЛТ. Активність АЛТ оцінюють ферментативним методом, який специфічний, досить простий у використанні і не вимагає тривалої і особливої пробопідготовки.Аспартатамінотрансфераза (АСТ, АЛТ)
Aст - будова і функція ферментуАспартатамінотрансфераза (АСТ, АЛТ) - фермент з групи трансаміназ, який здійснює перенесення амінокислоти аспартату з однієї біологічної молекули на іншу. Коферментом АСТявляется вітамін В6. АСТ є внутрішньоклітинним ферментом, тобто в нормі знаходиться в клітинах. У клітинах фермент може бути присутнім в цитоплазмі і мітохондріях. Найбільша активність АСТ виявлена в серці, печінці, м`язах і нирках. У крові присутній в основному цитоплазматическая фракція АСТ.
Норма Аспартатамінотрансфераза (АСТ / АЛТ)
Можливі більш високі значення активності АСТ у здорових людей (фізіологічні) При надмірних м`язових навантаженнях, прийомі деяких ліків, наприклад, ехінацеї, валеріани, алкоголю, великих доз вітаміну А, парацетамолу, барбітуратів, антибіотиків і т.д.
| 15-31 | Од / л |
| 20-40 | Од / л |
Активність АСТ в сироватці крові підвищується в 4-5 разів при інфаркті міокарда і зберігається такою протягом 5 днів. Якщо активність АСТ тримається на високому рівні і не знижується протягом 5 днів після нападу, то це говорить про несприятливий прогноз для хворого з інфарктом міокарда. Якщо спостерігаються ще підвищення активності ферменту в крові, то даний факт свідчить про розширення зони інфаркту.
При некрозі або пошкодженні печінкових клітин також підвищується активність АСТ. Причому чим вище активність ферменту, тим більше ступінь пошкодження.
Чому Аспартатамінотрансфераза (АСТ, АЛТ) підвищена?
Підвищення активності АСТ крові присутній в наступних випадках:- гепатити
- некроз печінки
- цироз
- алкоголізм
- рак печінки і метастази в печінці
- інфаркт міокарда
- спадкові і аутоімунні захворювання м`язової системи (миодистрофия Дюшена)
- мононуклеоз
- гепатоз
- холестаз
Низька активність АСТ спостерігається при дефіциті вітаміну В6 і наявності великих ушкоджень печінки (некроз, цироз).
Однак в клініці використовують визначення активності АСТ в основному для діагностики ушкоджень серця і печінки. При інших патологічних станах активність ферменту також змінюється, однак її зміна не є специфічним, отже, не представляє високою діагностичної цінності.
Коефіцієнт де Рітіса. Як відрізнити інфаркт від пошкодження печінки
Для диференціальної діагностики пошкоджень печінки або серця використовують коефіцієнт де Рітіса. Коефіцієнт де Рітіса - це співвідношення активності АСТ / АЛТ, який в нормі становить 1,3. Збільшення коефіцієнта де Рітіса вище 1,3 характерно для інфаркту міокарда, і зниження його нижче 1,3 - виявляється при захворюваннях печінки.
Лужна фосфатаза (ЛФ)
Лужна фосфатаза (ЛФ) - є мембранним ферментом, який локалізований в щіткової облямівки жовчних канальців. ЛФ може бути кишкової, плацентарної і неспецифічної (в тканинах печінки, нирок і кісток). Даний фермент є ключовим в обміні фосфорної кислоти.Норма лужноїфосфатази крові
| 30-90 | Од / л |
| до 400 | Од / л |
| до 250 | Од / л |
Лужна фосфатаза в діагностиці захворювань печінки і жовчних шляхів
Високою специфічністю і діагностичним значенням володіє визначення активності ЛФ при підозрі на захворювання печінки. При обтураційній жовтяниці відбувається збільшення активності ЛФ крові в 10 разів відносно норми. Визначення даного показника використовується для лабораторного підтвердження саме цієї форми жовтяниці. У меншій мірі збільшення активності ЛФ відбувається при гепатитах, холангітах, виразковий коліт, кишкових бактеріальних інфекціях і тиреотоксикозі.
значення лужноїфосфатазипри захворюваннях кісток і в травматології
ЛФ є маркерним ферментом остеосинтезу, тобто збільшується активність при захворюваннях кісток або метастазах пухлин в кістку, а також при загоєнні переломів.
Причини підвищення лужної фосфатази
Високу активність ЛФ виявляють при наступних патологіях:- обтураційна жовтяниця
- пухлини кістки або метастази в кістки
- гіпертиреоз
- захворювання крові (Мієломна хвороба, лімфогранулематоз, мононуклеоз)
- рахіт
- деструктивні захворювання печінки (цироз, рак, туберкульоз)
- білі інфаркти (нирки, легені)
- амілоїдоз
Причини низького рівня лужної фосфатази
Крім високої активності ЛФ в крові є стану, при яких активність ферменту сніжена.В першу чергу подібне явище розвивається при нестачі цинку, магнію, вітамінів В12 або С (цинга) в раціоні харчування. Низька активність ЛФ крові супроводжує також наступні патологічні стани організму людини - анемії, недостатність формування плаценти при вагітності, гіпертиреоз і порушення росту і формування кісток.Як здати аналіз на лужну фосфатазу?
Для визначення активності ЛФ береться кров з вени, вранці, натщесерце. Дотримання спеціальної дієти не вимагається. Потрібно звернути увагу на те, що деякі препарати можуть знижувати або підвищувати активність ЛФ, тому необхідно проконсультуватися у лікаря, чи варто скасувати прийом даних препаратів на невеликий проміжок часу. У сучасних лабораторіях активність ферменту оцінюється за швидкістю протікання ферментативної реакції. Даний метод має високу специфічність, простотою, надійністю і не вимагає великих витрат часу на проведення аналізу.Отже, ми розглянули основні ферменти, активність яких визначають в біохімічному аналізі крові. Слід пам`ятати, що постановка діагнозу не може ґрунтуватися лише на даних лабораторних показників, необхідно враховувати анамнез, клініку і дані інших обстежень. Тому наведені дані доцільно використовувати для консультації, але при виявленні будь-яких відхилень від норми слід звернутися до лікаря.
Автор: Наседкина А.К.
Поділися в соц мережах: